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赤外分光法は、基質とタンパク質の相互作用をマッピングするために使用されています。ヌクレオチド結合および ATPase リン酸化に伴う筋小胞体 Ca(2+)-ATPase の構造変化は、基質 ATP および ATP 類似体 (2'-デオキシ-ATP、3) を使用してモニタリングされました。 '-デオキシ-ATP、およびイノシン 5'-三リン酸）、これらは基質の特定の官能基で修飾されました。アデニンの 2'-OH、3'-OH、およびアミノ基の修飾は、ATPase の結合誘発性立体構造変化の程度を減少させ、特に後者の 2 つで強い効果が観察されます。これは、ヌクレオチドと ATPase 間の個々の相互作用に対するヌクレオチド - ATPase 複合体の構造的感受性を示しています。研究されたすべてのグループは結合にとって重要であり、特定のリガンドグループと ATPase との相互作用は他のリガンドグループの相互作用に依存します。ATPase のリン酸化は ITP と 2'-デオキシ-ATP では観察されましたが、3'-デオキシ-ATP では観察されませんでした。ヌクレオチド結合時の構造変化の程度とリン酸化の速度との間には直接的な関連性はなく、ATP 誘導性の構造変化の全範囲がリン酸化に必須ではないことを示しています。ヌクレオチド-ATPase 複合体で観察されたように、最初のリン酸化 ATPase 中間体 E1PCa(2) の立体構造もヌクレオチドに依存しており、ATPase の状態が以前に予想されていたほど均一ではない立体構造を示しています。