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バクテロイデス シータイオタオミクロンに代表される結腸細菌は、グリコシド加水分解酵素 (GH) の大きなファミリーを利用して食物性多糖類と宿主のグリカンを栄養素として利用することにより、人間の健康を維持する上で重要な役割を果たしています。このようなＧＨファミリーの拡大は、Ｂ．シータイオタオーミクロンゲノムによってコードされる２３ファミリーのＧＨ９２グリコシダーゼによって例示される。今回我々は、これらが単一の置換機構を介して作用して宿主のN-グリカンを利用するα-マンノシダーゼであることを示す。2 つの GH92 マンノシダーゼの三次元構造は、触媒中心がドメイン界面に位置する 2 ドメイン タンパク質のファミリーを定義し、Ca(2+)-依存的なやり方。阻害剤と複合体を形成した GH92 の三次元構造は、触媒作用の特異性、機構、および立体構造の経路についての洞察を提供します。Ca(2+) は、マンノシドをその基底状態 (4)C(1) 椅子構造から遷移状態に向かって変形させるのに役立つ重要な触媒的役割を果たします。